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1、试比较蛋白质的α-螺旋和β-折叠的主要特点。


参考答案和解析
答:(1)多肽链主链绕中心轴旋转,形成棒状螺旋结构,每个螺旋含有3.6 个氨基酸 残基,螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。 (2)α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键,每个氨基酸的N—H 与前面第四个氨基酸 的C=O 形成氢键。 (3)天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。 β-折叠结构又称为β-片层结构,它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的 结构,多肽链呈扇面状折叠。 (1)两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或肽段)侧向聚集在一起,通过相邻肽链 主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。 (2)氨基酸之间的轴心距为0.35nm(反平行式)和0.325nm(平行式)。 (3)β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
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考题 蛋白质一级结构是( )。 A.α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲 B.亚基集结 C.氨基酸的种类和排列顺序 D.多肽链的螺旋、折叠

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